Повреждение и репарация ДНК. Ферменты ДНК-репарирующего комплекса — Биологическая химия | iFREEstore

Повреждение и репарация ДНК. Ферменты ДНК-репарирующего комплекса

Арендный блок

Процесс, позволяющий живым организмам восстанавливать повреждения, возникающие в ДНК, называют репарацией. Все репарационные механизмы основаны на том, что ДНК - двухцепочечная молекула, т.е. в клетке есть 2 копии генетической информации. Если нуклеотидная последовательность одной из двух цепей оказывается повреждённой (изменённой), информацию можно восстановить, так как вторая (комплементарная) цепь сохранена. Процесс репарации происходит в несколько этапов. На первом этапе выявляется нарушение комплементарности цепей ДНК. В ходе второго этапа некомплементарный нуклеотид или только основание устраняется, на третьем и четвёртом этапах идёт восстановление целостности цепи по принципу комплементарности. Однако в зависимости от типа повреждения количество этапов и ферментов, участвующих в его устранении, может быть разным. Очень редко происходят повреждения, затрагивающие обе цепи ДНК, т.е. нарушения структуры нуклеотидов комплементарной пары. Такие повреждения в половых клетках не репарируются, так как для осуществления сложной репарации с участием гомологичной рекомбинации требуется наличие диплоидного набора хромосом.

Спонтанные повреждения Нарушения комплементарности цепей ДНК могут происходить спонтанно, т.е. без участия каких-либо повреждающих факторов, например в результате ошибок репликации, дезаминирования нуклеотидов, депуринизации.

Ошибки репликации. Точность репликации ДНК очень велика, но примерно один раз на 105-106 нуклеотидных остатков происходят ошибки спаривания, и тогда вместо пары нуклеотидов А-Т, G-С в дочернюю цепь ДНК оказываются включёнными нук-леотиды, некомплементарные нуклеотидам матричной цепи. Однако ДНК-полимеразы δ, ε способны после присоединения очередного нук-леотида в растущую цепь ДНК делать шаг назад (в направлении от 3'- к 5'- концу) и вырезать последний нуклеотид, если он некомплементарен нуклеотиду в матричной цепи ДНК. Этот процесс исправления ошибок спаривания (или коррекция) иногда не срабатывает, и тогда в ДНК по окончании репликации остаются некомплементарные пары, тем более, что ДНК-полимераза а лишена корректирующего механизма и "ошибается" чаще, чем другие полимеразы. При неправильном спаривании в первичной структуре дочерней цепи ДНК необычные основания не появляются, нарушена только ком-плементарность. Система репарации некомплементарных пар должна происходить только на дочерней цепи и производить замену некомплементарных оснований только в ней. Ферменты, участвующие в удалении неправильной пары нуклеотидов, распознают матричную цепь по наличию метилированных остатков аденина в последовательностях -GATC-. Пока основания нуклеотидных остатков в дочерней цепи неметилированы, ферменты должны успеть выявить ошибку репликации и устранить её. Распознавание и удаление (первый этап) некомплементарного нуклеотида происходят при участии специальных белков mut S, mut L, mut H. Каждый из белков выполняет свою специфическую функцию. Mut S находит неправильную пару и связывается с этим фрагментом. Mut Н присоединяется к метилированному (по аденину) участку -GATC-, расположенному вблизи некомплементарной пары. Связующим между mut S и mut Н служит белок mut L, его присоединение завершает образование активного фермента. Формирование комплекса mut S, mut L, mut Н на участке, содержащем ошибку, способствует проявлению у белка mut Н эндонуклеазной активности. Ферментативный комплекс гидролизует фосфоэфирную связь в неметилированной цепи. К свободным концам цепи присоединяется экзонуклеаза (второй этап). Отщепляя по одному нуклеотиду в направлении от 3'- к 5'- концу дочерней цепи, она устраняет участок, содержащий некомплементарную пару. Брешь застраивает ДНК-полимераза β (третий этап), соединение основного и вновь синтезированного участков цепи катализирует фермент ДНК-лигаза (четвёртый этап). Для успешного функционирования экзонуклеазы, ДНК-полимеразы р и ДНК-лигазы необходимо участие в репарации хеликазы и SSB-белков.

Депуринизация (апуринизация). ДНК каждой клетки человека теряет за сутки около 5000 пуриновых остатков вследствие разрыва N-гликозидной связи между пурином и дезоксирибозой. Тогда в молекуле ДНК на месте этих оснований образуется участок, лишённый азотистых оснований, названный АП-сайтом (AP-site, или апуриновый сайт). Термин "АП-сайт" используют также в тех случаях, когда из ДНК выпадают пиримидиновые основания и образуются апиримидиновые сайты (от англ, apurinic-apyrimidinic site). Этот тип повреждений устраняет фермент ДНК-инсертаза (от англ, insert - вставлять), который может присоединять к дезоксирибозе основание в соответствии с правилом компле-ментарности. В этом случае нет необходимости разрезать цепь ДНК, вырезать неправильный нуклеотид и репарировать разрыв.

Дезаминирование Реакции дезаминирования цитозина и превращение его в урацил (рис. 4-23), аденина в гипоксантин, гуанина в ксантин происходят значительно реже, чем депуринизация, и составляют 10 реакций на один геном в сутки. Исправление этого вида спонтанного повреждения происходит в 5 этапов. В репарации принимает участие ДНК-N-гликозилаза, гидролизующая связи между аномальным основанием и дезоксирибозой (первый этап), в результате образуется АП-сайт, который распознаёт фермент АП-эндонуклеаза (второй этап). Как только в цепи ДНК возникает разрыв, в работу вступает ещё один фермент - АП-экзонуклеаза, который отщепляет от цепи дезоксирибозу, лишённую основания (третий этап). В цепи ДНК появляется брешь размером в один нуклеотид. Следующий фермент ДНК-полимераза р к З'-концу разорванной цепи присоединяет нуклеотид по принципу комплементарности (четвёртый этап). Чтобы соединить два свободных конца (3'-конец встроенного нуклеотида и 5'-конец основной цепи), требуется ещё один фермент - ДНК-лигаза (пятый этап).Нерепарйруемо и поэтому опасно дезаминирование метилированного цитозина. Продукт его спонтанного дезамжнирования - тимин, нормальное для ДНК основание, которое не распознаётся ДНК-N-гликозилазой.

Индуцируемые повреждения. Индуцируемые повреждения возникают в ДНК в результате воздействия разнообразных мутагенных факторов как радиационной, так и химической природы.

Образование димеров пиримидиновых оснований. Под действием УФО двойная связь между С5 и С6 атомами углерода в составе пиримидиновых оснований (тимине и цитозине) может разрываться. Атомы углерода остаются связанными одной связью. Расстояние между параллельными плоскостями оснований полинуклеотидной цепи, в которых произошёл разрыв., равно примерно 3,4 . Это расстояние позволяет освободившимся валентностям между С-С атомами пиримидиновых оснований, расположенных последовательно в цепи ДНК, сформировать циклобутановое кольцо. В зависимости от того, какие основания соединены в димер, их называют димерами тимина, цитозина или ти-мин-цитозиновыми димерами. Удаление пиримидиновых димеров происходит под действием фотолиазы. Фермент расщепляет вновь образовавшиеся связи между соседними пиримидиновыми основаниями и восстанавливает нативную структуру. В фотолиазе есть участок, либо сам поглощающий фотоны (в синей части спектра), либо связывающийся с кофакторами, адсорбирующими свет. Таким образом, свет активирует фотолиазу, которая распознаёт димеры в облучённой ДНК, присоединяется к ним и разрывает возникшие между пиримидиновыми кольцами связи. После этого фермент отделяется от ДНК.

Повреждения оснований ДНК химическими мутагенами. Азотистые основания в ДНК могут подвергаться разнообразным повреждениям: алкилированию, окислению, восстановлению или связыванию основания с формамидными группировками. Репарация начинается с присоединения ДНК-N-гликозилазы к повреждённому основанию. Существует множество ДНК-М-гликозилаз, специфичных к разным модифицированным основаниям. Ферменты гидролитически расщепляют N-гликозидную связь между изменённым основанием и дезоксирибозой, это приводит к образованию АП-сайта в цепи ДНК (первый этап). Репарация АП-сайта может происходить или только при участии ДНК-инсертазы, которая присоединяет к дезоксирибозе основание в соответствии с правилом комплементарности, или при участии всего комплекса ферментов, участвующих в репарации: АП-эндонуклеазы, АП-экзонуклеазы, ДНК-полимеразы β и ДНК-лигазы.

← Предыдущая
Страница 1
Следующая →

Скачать

BKh_otvety_na_ekzamen_proshlogo_goda.doc

BKh_otvety_na_ekzamen_proshlogo_goda.doc
Размер: 6.6 Мб

Бесплатно Скачать

Пожаловаться на материал

Обмен веществ в организме человека. Белки, аминокислоты, жиры. Катаболизм и анаболизм. Биохимические процессы. Предмет биологическая химия. Вопросы на экзамен и Ответы.

У нас самая большая информационная база в рунете, поэтому Вы всегда можете найти походите запросы

Искать ещё по теме...

Эта тема принадлежит разделу:

Биологическая химия

Обмен веществ в организме человека. Белки, аминокислоты, жиры. Катаболизм и анаболизм. Биохимические процессы. Предмет биологическая химия. Вопросы на экзамен и Ответы.

К данному материалу относятся разделы:

Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энергии, иерархическая структурная организация и самовоспроизведение как важнейшие признаки живой материи

Гетеротрофные и аутотрофные организмы: различия по питанию и источникам энергии. Катаболизм и анаболизм

Многомолекулярные системы (метаболические цепи, мембранные процессы, системы синтеза биополимеров, молекулярные регуляторные системы) как основные объекты биохимического исследования

Уровни структурной организации живого. Биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни. Биохимия и медицина (медицинская биохимия)

Основные разделы и направления в биохимии: биоорганическая химия, динамическая и функциональная биохимия, молекулярная биология

История изучения белков. Представление о белках как важнейшем классе органических веществ и структурно-функциональном компоненте организма человека

Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Пептидная связь. Первичная структура белков

Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность  первичной структуры белков (инсулины разных животных)

Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Слабые внутримолекулярные взаимодействия в пептидной цепи; дисульфидные связи

Основы функционирования белков. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологической функции всех белков. Комплементарность взаимодействия молекул белка с лигандом. Обратимость связывания

Доменная структура и её роль в функционировании белков. Яды и лекарства как ингибиторы белков

Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащего белка - гемоглобина

Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация. Факторы, вызывающие денатурацию

Шапероны - класс белков, защищающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации

Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины)

Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность взаимодействия с антигеном. Многообразие антигенсвязывающих участков Н- и L-цепей. Классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования

Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация

Методы выделения индивидуальных белков: осаждение солями и органическими растворителями, гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная и аффинная хроматография

Методы количественного измерения белков. Индивидуальные особенности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях.

История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата.

Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Единицы измерения активности и количества ферментов.

Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере витаминов В6, РР, В2)

Ингибиторы ферментов. Обратимое и необратимое ингибирование. Конкурентное ингибирование. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.

Регуляция действия ферментов: аллостерические ингибиторы и активаторы. Каталитический и регуляторный центры. Четвертичная структура аллостерических ферментов и кооперативные изменения конформации протомеров фермента.

Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования. Участие ферментов в проведении гормонального сигнала

Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты. Изменение ферментов в процессе развития

Изменение активности ферментов при болезнях. Наследственные энзимопатии. Происхождение ферментов крови и значение их определения при болезнях

Применение ферментов для лечения болезней. Применение ферментов как аналитических реагентов при лабораторной диагностике (определении глюкозы, этанола, мочевой кислоты и т.д.). Иммобилизованные ферменты

Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метаболизма. Органические и минеральные компоненты пищи. Основные и минорные компоненты

Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки, суточная потребность, переваривание; частичная взаимозаменяемость при питании

Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Незаменимые аминокислоты; пищевая ценность различных пищевых белков. Линолевая кислота - незаменимая жирная кислота

История открытия и изучения витаминов. Классификация витаминов. Функции витаминов.

Алиментарные и вторичные авитаминозы и гиповитаминозы. Гипервитаминозы. Примеры

Минеральные вещества пищи. Региональные патологии, связанные с недостаточностью микроэлементов в пище и воде.

Понятие о метаболизме и метаболических путях. Ферменты и метаболизм. Понятие о регуляции метаболизма. Основные конечные продукты метаболизма у человека

Исследования на целых организмах, органах, срезах тканей, гомогенатах, субклеточных структурах и на молекулярном уровне

Эндэргонические и экзэргонические реакции в живой клетке. Макроэргические соединения. Примеры.

Дегидрирование субстрата и окисление водорода (образование Н2О) как источник энергии для синтеза АТФ. НАД- и ФАД-зависимые дегидрогеназы, убихинон-дегидрогеназа, цитохромы и цитохромоксидаза.

Окислительное фосфорилирование, коэффициент Р/О. Строение митохондрий и структурная организация дыхательной цепи. Трансмембранный электрохимический потенциал.

Регуляция цепи переноса электронов (дыхательный контроль). Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого дыхания

Нарушения энергетического обмена: гипоэнергетические состояния как результат гипоксии, гипо-, авитаминозов и других причин. Возрастная характеристика энергетического обеспечения организма питательными веществами

Образование токсических форм кислорода, механизм их повреждающего действия на клетки. Механизмы устранения токсичных форм кислорода

Катаболизм основных пищевых веществ - углеводов, жиров, белков. Понятие о специфических путях катаболизма и общих путях катаболизма

Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Последовательность реакций. Строение пируватдекарбоксилазного комплекса

Цикл лимонной кислоты: последовательность реакций и характеристика ферментов. Связь между общими путями катаболизма и цепью переноса электронов и протонов

Механизмы регуляции цитратного цикла. Анаболические функции цикла лимонной кислоты. Реакции, пополняющие цитратный цикл

Основные углеводы животных, их содержание в тканях, биологическая роль. Основные углеводы пищи. Переваривание углеводов

Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме

Аэробный распад — основной путь катаболизма глюкозы у человека и других аэробных организмов. Последовательность реакций до образования пирувата (аэробный гликолиз)

Распространение и физиологическое значение аэробного распада глюкозы. Использование глюкозы для синтеза жиров в печени и в жировой ткани.

Анаэробный распад глюкозы (анаэробный гликолиз). Гликолитическая оксиредукция, пируват как акцептор водорода. Субстратное фосфорилирование. Распространение и физиологическое значение этого пути распада глюкозы

Биосинтез глюкозы (глюконеогенез) из аминокислот, глицерина и молочной кислоты. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори)

Представление о пентозофосфатном пути превращений глюкозы. Окислительные реакции (до стадии рибулозо-5-фосфата). Распространение и суммарные результаты этого пути (образование пентоз, НАДФН и энергетика)

Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена

Особенности обмена глюкозы в разных органах и клетках: эритроциты, мозг, мышцы, жировая ткань, печень.

Представление о строении и функциях углеводной части гликолипидов и гликопротеинов. Сиаловые кислоты

Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы и дисахаридов. Гликогенозы и агликогенозы

Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды (жиры) и липиды мембран (сложные липиды). Жирные кислоты липидов тканей человека.

Незаменимые факторы питания липидной природы. Эссенциальные жирные кислоты: ω-3- и ω-6-кислоты как предшественники синтеза эйкозаноидов.

Биосинтез жирных кислот, регуляция метаболизма жирных кислот

Химизм реакций β-окисления жирных кислот, энергетический итог

Биосинтез и использование кетоновых тел в качестве источников энергии

Пищевые жиры и их переваривание. Всасывание продуктов переваривания. Нарушение переваривания и всасывания. Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника

Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль апопротеинов в составе хиломикронов. Липопротеинлипаза

Биосинтез жиров в печени из углеводов. Структура и состав транспортных липопротеинов крови

Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Регуляция синтеза и мобилизации жиров. Роль инсулина, глюкагона и адреналина

Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека (глицерофосфолипиды, сфингофосфолипиды, гликоглицеролипиды, гликосфиголипиды). Представление о биосинтезе и катаболизме этих соединений.

Нарушение обмена нейтрального жира (ожирение), фосфолипидов и гликолипидов. Сфинголипидозы

Строение и биологические функции эйкозаноидов. Биосинтез простагландинов и лейкотриенов

Холестерин как предшественник ряда других стероидов. Представление о биосинтезе холестерина. Написать ход реакций до образования мевалоновой кислоты. Роль гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазы

Синтез желчных кислот из холестерина. Конъюгация желчных кислот, первичные и вторичные желчные кислоты. Выведение желчных кислот и холестерина из организма.

ЛПНП и ЛПВП - транспортные, формы холестерина в крови, роль в обмене холестерина. Гиперхолестеринемия. Биохимические основы развития атеросклероза.

Механизм возникновения желчнокаменной болезни (холестериновые камни). Применение хенодезокеихолевой кислоты для лечения желчнокаменной болезни.

Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Динамическое состояние белков в организме.

Переваривание белков. Протеиназы - пепсин, трипсин, химотрипсин; проферменты протеиназ и механизмы их превращения в ферменты. Субстратная специфичность протеиназ. Экзопептидазы  и эндопептидазы.

Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков.

Протеиназы поджелудочной железы и панкреатиты. Применение ингибиторов протеиназ для лечения панкреатитов.

Трансаминирование: аминотрансферазы; коферментная функция витамина В6. Специфичность аминотрансфераз

Аминокислоты, участвующие в трансаминировании; особая роль глутаминовой кислоты. Биологическое значение реакций трансаминирования. Определение трансаминаз в сыворотке крови при инфаркте миокарда и болезнях печени.

Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.

Основные источники аммиака в организме. Роль глутамата в обезвреживании и транспорте аммиака. Глутамин как донор амидной группы при синтезе ряда соединений.

Глутаминаза почек; образование и выведение солей аммония. Активация глутаминазы почек при ацидозе

Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с ЦТК. Происхождение атомов азота мочевины. Нарушения синтеза и выведения мочевины. Гипераммонемии

Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Синтез глюкозы из аминокислот. Синтез аминокислот из глюкозы

Трансметилирование. Метионин и S-аденозилметионин. Синтез креатина, адреналина и фосфатидилхолинов

Метилирование ДНК. Представление о метилировании чужеродных и лекарственных соединений

Источники и образование одноуглеродных групп. Тетрагидрофолиевая кислота и цианкобаламин и их роль в процессах трансметилирования

Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов.

Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия; биохимический дефект, проявление болезни, методы предупреждения, диагностика и лечение.

Алкаптонурия и альбинизм: биохимические дефекты, при которых они развиваются. Нарушение синтеза дофамина, паркинсонизм

Декарбоксилирование аминокислот. Структура биогенных аминов (гистамин, серотонин, γ-аминомасляная кислота, катехоламины). Функции биогенных аминов

Дезаминирование и гидроксилирование биогеных аминов (как реакции обезвреживания этих соединений)

Нуклеиновые кислоты, химический состав, строение. Первичная структура ДНК и РНК, связи, формирующие первичную структуру

Вторичная и третичная структура ДНК. Денатурация, ренативация ДНК. Гибридизация, видовые различия первичной структуры ДНК

РНК, химический состав, уровни структурной организации. Типы РНК, функции. Строение рибосомы.

Строение хроматина и хромосомы

Распад нуклеиновых кислот. Нуклеазы пищеварительного тракта и тканей. Распад пуриновых нуклеотидов.

Представление о биосинтезе пуриновых нуклеотидов; начальные стадии биосинтеза (от рибозо-5-фосфата до 5-фосфорибозиламина)

Инозиновая кислота как предшественник адениловой и гуаниловой кислот.

Представление о распаде и биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов

Нарушения обмена нуклеотидов. Подагра; применение аллопуринола для лечения подагры. Ксантинурия. Оротацидурия

Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Применение ингибиторов синтеза дезоксирибонуклеотидов для лечения злокачественных опухолей

Биосинтез ДНК, субстраты, источники энергии, матрица, ферменты. Понятие о репликативном комплексе. Этапы репликации

Синтез ДНК и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеиназ в продвижении клетки по клеточному циклу

Повреждение и репарация ДНК. Ферменты ДНК-репарирующего комплекса

Биосинтез РНК. РНК полимеразы. Понятие о мозаичной структуре генов, первичном транскрипте, посттранскрипционном процессинге

Биологический код, понятия, свойства кода, коллинеарность, сигналы терминации.

Роль транспортных РНК в биосинтезе белков. Биосинтез аминоацил-т-РНК. Субстратная специфичность аминоацил-т-РНК-синтетаз.

Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи. Функционирование полирибосом. Посттрансляционный процессинг белков

Адаптивная регуляция генов у про- и эукариотов. Теория оперона. Функционирование оперонов

Понятие о клеточной дифференцировке. Изменение белкового состава клеток при дифференцировке (на примере белкового состава полипептидных цепей гемоглобина)

Молекяулрные механизмы генетической изменчивости. Молекулярные мутации: типы, частота, значение

Генетическая гетерогенность. Полиморфизм белков в популяции человека (варианты гемоглобина, гликозилтрансферазы, группоспецифических веществ и др)

Биохимические основы возникновения и проявления наследственных болезней (разнообразие, распространение)

Основные системы межклеточной коммуникации: эндокринная, паракринная, аутокринная регуляция

Роль гормонов в системе регуляции метаболизма. Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов

Механизмы передачи гормональных сигналов в клетки

Классификация гормонов по химическому строению и биологическим функциям

Строение, синтез и метаболизм иодтиронинов. Влияние на обмен веществ. Изменение   метаболизма при гипо- и гипертиреозе. Причины и проявление эндемического зоба

Регуляция энергетического метаболизма, роль инсулина и контринсулярных гормонов в обеспечении гомеостаза

Изменения метаболизма при сахарном диабете. Патогенез основных симптомов сахарного диабета

Патогенез поздних осложнений сахарного диабета (макро- и микроангиопатии, нефропатия, ретинопатия, катаракта). Диабетическая кома

Регуляция водно-солевого обмена. Строение и функции альдостерона и вазопрессина

Система ренин-ангиотензин-альдостерон. Биохимические механизмы возникновения почечной гипертонии, отеков, дегидратации.

Роль гормонов в регуляции обмена кальция и фосфатов (паратгормон, кальцитонин). Причины и проявления гипо- и гиперпаратироидизма

Строение, биосинтез и механизм действия кальцитриола. Причины и проявление рахита

Строение и секреция кортикостероидов. Изменения катаболизма при гипо- и гиперкортицизме

Регуляция синтезами секреции гормонов по принципу обратной связи

Половые гормоны: строение, влияние на обмен веществ и функции половых желез, матки и молочных желез

Гормон роста, строение, функции

Метаболизм эндогенных и чужеродных токсических веществ: реакции микросомального окисления и реакции конъюгации с глутатионом, глюкуроновой кислотой, серной кислотой

Металлотионеин и обезвреживание ионов тяжелых металлов. Белки теплового шока

Токсичность кислорода: образование активных форм кислорода (супероксид анион, перекись водорода, гидроксильный радикал)

Повреждение мембран в результате перекисного окисления липидов. Механизмы защиты от токсического действия кислорода: неферментативные (витамины Е, С, глутатион и др.) и ферментативные (супероксиддисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза)

Биотрансформация лекарственных веществ. Влияние лекарств на ферменты, участвующие в обезвреживании ксенобиотиков

Основы химического канцерогенеза. Представление о некоторых химических канцерогенах: полициклические ароматические углеводороды, ароматические амины, диоксиды, митоксины, нитрозамины

Особенности развития, строения и метаболизма эритроцитов

Транспорт кислорода и диоксида углерода кровью. Гемоглобин плода (HbF) и его физиологическое значение

Полиморфные формы гемоглобинов человека. Гемоглобинопатии. Анемические гипоксии

Биосинтез гема и его регуляция. Нарушения синтеза тема. Порфирии

Распад гема. Обезвреживание билирубина. Нарушения обмена билирубина—желтухи: гемолитическая, обтурационная, печеночно-клеточная. Желтуха новорожденных

Диагностическое значение определения билирубина и других желчных пигментов в крови и моче

Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Нарушение обмена железа: железодефицитная анемия, гемохроматоз

Основные белковые фракции плазмы крови и их функции. Значение их определения для диагностики заболеваний. Энзимодиагностика

Свертывающая система крови. Этапы образования фибринового сгустка. Внутренний и внешний пути свертывания и их компоненты

Принципы образования и последовательность фукционирования ферментных комплексов прокоагулянтного пути. Роль витамина К в свертывании крови

Основные механизмы фибринолиза. Активаторы плазминогена как тромболитические средства. Основаные антикоагулянты крови: антитромбин III, макроглобулин, антиконвертин. Гемофилии.

Клиническое значение биохимического анализа крови

Основные мембраны клетки и их функции. Общие свойства мембран: жидкостность, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость

Липидный состав мембран (фосфолипиды, гликолипиды, холестерин). Роль липидов в формировании липидного бислоя

Белки мембран - интегральные, поверхностные, «заякоренные». Значение посттрансляционных модификаций в образовании функциональных мембранных белков

Механизмы переноса веществ через мембраны: простая диффузия, первично-активный транспорт (Nа+-К+-АТФаза, Са2+-АТФаза), пассивный симпорт и антипорт, вторично-активный транспорт

Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем - аденилатциклазной и инозитолфосфатной в передаче гормонального сигнала

Коллаген: особенности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры. Роль аскорбиновой кислоты в гидоксилировании пролина и лизина

Особенности биосинтеза и созревания коллагена. Проявления недостаточности витамина С

Особенности строения и функции эластина

Гликозаминогликаны и протеогликаны. Строение и функции. Роль гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса

Адгезивные белки межклеточного матрикса: фибронектин и ламинин, их строение и функции. Роль этих белков в межклеточных взаимодействиях и развитии опухолей

Структурная организация межклеточного матрикса. Изменения соединительной ткани при старении, коллагенозах. Роль коллагеназы при заживлении ран. Оксипролинурия

Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, актинин. Молекулярная структура миофибрилл

Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Роль градиента одновалентных ионов и ионов кальция в регуляции мышечного сокращения и расслабления

Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции. Экстрактивные вещества мышц

Особенности энергетического обмена в мышцах. Креатинфосфат

Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и денервации мышц. Креатинурия

Химический состав нервной ткани. Миелиновые мембраны: особенности состава и структуры

Энергетический обмен в нервной ткани. Значение аэробного распада глюкозы

Биохимия возникновения и проведения нервного импульса. Молекулярные механизмы синаптической передачи

Медиаторы: ацетилхолин, катехоламины, серотонин, γ-аминомаслянная кислота, глутаминовая кислота, глицин, гистамин

Физиологически активные пептиды мозга

Похожие материалы:

Сочинения по литературе 10 класс, второе полугодие.

Учет финансовых вложений. Курсовой проект

Сложные и во многом для российской экономики противоречивые процессы становления рыночных отношений обусловили необходимость качественного осмысления новых экономических и социальных явлений.

Аграрне право

Аграрне право України. Діяльність фермерського господарства, правовий режим земель сільськогосподарського призначення

Підготовка і проведення тренінгу

Опрацювання змісту тренінгу Розробка плану проведення занять Детальне опрацювання процесу ведення тренінгу відповідно до його структури: вступ, основна частина, завершальна частина. Тривалість тренінгу

Ребрендинг

Я обрала для свого проекту відомий радянський бренд « Советское шампанское ». Ця відома торгова марка, яка набула популярності ще в СРСР, користується широким попитом і сьогодні. Спочатку, я хочу згадати історію цієї торгової марки.