ФЕРМЕНТЫ — Биохимия. Шпаргалка с картинками | iFREEstore

ФЕРМЕНТЫ

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы. В одной клетке до 10 тыс. молекул фермента, которые катализируют 2000 ферментативных реакций. 1800 тыс. ферментов выделены, но их строение не расшифровано. Старое название ферментов – энзимы, а наука, их изучающая – энзимология.

По своей химической природе ферменты – это белки, они имеют несколько уровней структурной организации и обладают всеми другими свойствами белков. Очень большое количество ферментов не имеют 4-ую структуру, т.е. являются олигомерами.

Ферменты могут быть простыми и сложными. Простые состоят только из полипептидной цепи, а сложные имеют пептидную (апофермент) и небелковую части (кофермент). Далее идёт рис. [апофермент+кофермент=холофермент – обладает полноценной функциональной активностью]. По отдельности ни апофермент, ни кофермент, не выполняют функции так, как холофермент.

Строение ферментов. В пространственной структуре фермента условно выделяют ряд участков, которые выполняют соответствующие им функции. Активный центр (АЦ) – участок в молекуле фермента, где происходит связывание и химическое превращение субстрата (S). Субстрат – вещество, подвергающееся химическому превращению (например, для фермента лактатдегидрогеназы (ЛДГ) субстратом будет молочная кислота). В активном центре выделяется контактный участок и каталитический участок. Контактный участок – это место активного центра, в котором происходит связывание фермента с субстратом по принципу комплементарности, т.е. именно контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата ферменту. Образовавшийся комплекс носит название фермент-субстратный комплекс. Каталитический участок (центр) – это место в активном центре фермента, где происходит химическое превращение субстрата [рис. изображён фермент-субстратный комплекс, а именно контактный участок, каталитический участок, активный центр и субстрат].

Если фермент – сложный белок, то обычно простетическая часть находится тоже в активном центре и участвует в формировании активного центра. Активный центр занимает небольшую часть молекулы фермента, обычно располагается в углублении, и в его образовании участвует небольшое число аминокислотных остатков (до 20). Аминокислотные остатки могут быть удалены друг от друга, но при формировании пространственной структуры фермента они располагаются в области активного центра.

В формировании активного центра могут участвовать остатки, несущие следующие функциональные группы: NH2 (ЛИЗ, АРГ), COOH (ГЛУ, АСП), OH (СЕР, ТРЕ), SH (ЦИС), имидазольное кольцо (ГИС). В качестве единиц, участвующих в формировании активного центра, могут выступать кофакторы - ионы металлов (Cu2+, Fe2+ и т.д.), а также коферменты. В сложном ферменте АК-остатки активного центра создают условия для правильной его конформации и помогают кофакторам в связывании, ориентации, а, следовательно, и в превращении субстрата.

Боковые группы остальных аминокислот не участвуют в образовании активного центра, но обеспечивают правильную пространственную конформацию активного центра и влияют на его реакционную способность.

Ряд ферментов могут содержать аллостерический центр. [рис. фермента с аллостерическим и активным центрами] Эти ферменты относят к аллостерическим ферментам. К аллостерическому центру присоединяются различные вещества, отличные по строению от субстрата. Эти вещества могут изменять конформацию активного центра, т.е. влиять на связывание и превращение субстрата, они называются аллостерическими эффекторами. Все аллостерические эффекторы делятся на положительные – активаторы, и отрицательные – ингибиторы.

Строение коферментов

Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:

- ковалентными связями;

- ионными связями;

- гидрофобными взаимодействиями и т.д.

Один кофермент может быть коферментом для нескольких ферментов. Многие коферменты являются полифункциональными (например, НАД, ПФ). В зависимости от апофермента зависит специфичность холофермента.

Все коферменты делят на две большие группы: витаминные и невитаминные.

Коферменты витаминной природы – производные витаминов или химические модификации витаминов.

1 группа: тиаминовые – производные витамина В1. Сюда относят:

- тиаминмонофосфат (ТМФ);

- тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат (ТПФ) или кокарбоксилаза;

- тиаминтрифосфат (ТТФ).

ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, -кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует отщепление СО.

Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной реакции из пентозофосфатного цикла.

2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:

- флавинмононуклеотид (ФМН);

- флавинадениндинуклеотид (ФАД).

Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.

[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]

ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH2-CH2-COOH (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН2. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.  

3 группа: пантотеновые коферменты, производные витамина В3 – пантотеновой кислоты. Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот кофермент А является коферментом ацилтрансфераз, вместе с которой переносит различные группировки с одной молекулы на другую.

4 группа: никотинамидные, производные витамина РР - никотинамида:

Представители:

- никотинамидадениндинуклеотид (НАД);

- никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ).

Коферменты НАД и НАДФ являются коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в окислительно-восстановительных реакциях. При этом НАД присоединяет два протона и два электрона, и образуется НАДН2.

Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок витамина РР, к которому присоединяется один атом Н и в результате происходит перегруппировка двойных связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + Н+]

5 группа: пиридоксиновые, производные витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]

- пиридоксин;

- пиридоксаль;

- пиридоксамин.

Эти формы взаимопревращаются в процессе реакций. При взаимодействии пиридоксаля с фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат (ПФ).

ПФ является коферментом аминотрансфераз, осуществляет перенос аминогруппы от АК на кетокислоту – реакция переаминирования. Также производные витамина В6 входят как коферменты в состав декарбоксилаз АК.

Коферменты невитаминной природы – вещества, которые образуются в процессе метаболизма.

1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-гиалуроновая к-та используется для обезвреживания различных веществ в трансверных реакциях (глюкоуронил трансфераза).

2) Производные порфирина (гем): каталаза, пероксидаза, цитохромы и т.д.

3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза). 2GSH(над стрелкой 2Н) G-S-S-G. GSH является восстановленной формой глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.

4) Ионы металлов, например Zn2+ входит в состав фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu2+ - амилазы, Mg2+ - АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-азы).

Могут участвовать в:

-присоединении субстратного комплекса фермента;

-в катализе;

-стабилизация оптимальной конформации активного центра фермента;

-стабилизация четвертичной структуры.

← Предыдущая
Страница 1
Следующая →

Файл

шпора бх с картинками.doc

шпора бх с картинками.doc
Размер: 1.3 Мб

.

Пожаловаться на материал

Шпоры по биохимии.

У нас самая большая информационная база в рунете, поэтому Вы всегда можете найти походите запросы

Искать ещё по теме...

Эта тема принадлежит разделу:

Биохимия. Шпаргалка с картинками

Шпоры по биохимии.

К данному материалу относятся разделы:

Биохимия и ее задачи

Белки и их биологическая роль

Классификация белков

Методы разделения (фракционирования) белков

Характеристика сложных белков

Хромопротеины

Липид-белковые комплексы

Нуклеопротеины

Углевод-белковые комплексы

Фосфопротеины

ФЕРМЕНТЫ

Изоферменты

Классификация и номенклатура ферментов

Номенклатура ферментов

Современные представления о ферментативном катализе

Молекулярные эффекты действия ферментов

Теория кислотно-основного катализа

Обмен веществ

Обмен белков Переваривание и всасывание белков

Переваривание сложных белков и их катаболизм

Гниение белков и обезвреживание его продуктов

Метаболизм аминокислот

Общие пути обмена веществ

Временное обезвреживание аммиака

Орнитиновый цикл мочевинообразования

Синтез и распад нуклеотидов

Образование креатинина

Образование конечных безазотистых продуктов

Функции ЦТК

Дыхательная цепь (ДЦ) (или Цепь Переноса Электронов – ЦПЭ, или Электрон-Транспортная Цепь – ЭТЦ)

Функционирование ДЦ

Окислительное фосфорилирование

Альтернативные варианты биологического окисления

Матричный биосинтез. Генетический код

Репликация (самоудвоение, биосинтез) ДНК

Транскрипция (передача информации с ДНК на РНК) или биосинтез РНК

Трансляция (биосинтез белка)

Адресование белков

Регуляция биосинтеза белка

Нарушения матричных биосинтезов

Система репарации ДНК

Генные мутации

Ингибиторы матричных биосинтезов (Антибиотики)

Антибактериальные

Биохимический полиморфизм

Биологические последствия обратной транскрипции

Теломеры и теломеразы

Патология белкового обмена

Механизмы развития раковой опухоли

Генная инженерия

Обмен углеводов

Биологический синтез гликогена

Распад гликогена

Гликогеновые болезни

Пути катаболизма глюкозы

Гексозодифосфатный путь превращения углеводов в тканях

Гексозомонофосфатный путь превращения углеводов в тканях

Глюконеогенез и другие источники глюкозы для организма человека

Патология углеводного обмена

Липиды

Простагландины, простациклины, тромбоксаны и лейкотриены

Переваривание липидов

Механизм ресинтеза жира

Транспортные формы липидов в организме

Превращение липидов в тканях

Окисление масляной кислоты

Биосинтез глицерина и ВЖК в тканях

Биосинтез холестерина (ХС)

Патология липидного обмена

Гормоны

Классификация гормонов

Гидрофильные гормоны

Семейство проопиомеланокортина (ПОМК)

Гормоны щитовидной железы

Механизм действия тиреоидных гормонов

Гормоны поджелудочной железы (ПЖ)

Гормоны коры и мозгового вещества надпочечников

Клетки-мишени для глюкокортикоидов - печень, почки, лимфоидная ткань, соединительная ткань, мышцы

Гормоны половых желез

Витамины

Классификация витаминов

Роль витаминов в обмене веществ

Причины гиповитаминозов

Причины недостаточной витаминной обеспеченности в современных условиях

Витамин А

Причины гипо- и авитаминозов А

Витамин D

Витамин Е

Витамин К

Водорастворимые витамины Витамин С

Роль витамина С в обмене веществ

Витамин Р

Витамин В1

Витамин В2

Витамин РР

Витамин В6

Витамин В9, В10, ВС (фолиевая кислота)

Витамин В12

Витамин В3

Витамин Н (биотин)

Холин

Биохимия печени. Роль печени в обмене веществ

Гидроксилирование ксенобиотиков с участием микросомальной монооксигеназной системы

Роль печени в пигментном обмене

Биосинтез гема

Распад гема

Патология пигментного обмена

Биохимия крови Типы изменения биохимического состава крови

Альбумины

Небелковые азотсодержащие вещества

Углеводный обмен

Липидный обмен

Минеральный обмен

Ферменты плазмы крови

Биохимия почек. Функции почек

Физические свойства мочи здорового человека, их изменения при патологии

Показатели химического состава мочи

Биохимия нервной ткани. Химические компоненты нервной ткани

Особенности обмена веществ в нервной ткани

Химическая передача нервного возбуждения

Биохимия мышечной ткани

Углеводы мышечной ткани

Энергетическое обеспечение мышечного сокращения

Нарушения метаболизма при ишемической болезни сердца

Биохимия мышечного сокращения

Биохимия соединительной ткани

Похожие материалы:

Психология и педагогика: Личность. Конспект

Понятия личность, человек, индивид, индивидуальность и их соотношение. Свойства и индивидуально-типологические особенности личности. Личность --это человек, взятый в системе таких его психологических характеристик

Кримінальний процес

Кримінальний процес України. Кримінальний процесуальний кодекс України (КПК України). Відповіді на іспит. Судочинство. Кримінальні провадження.

Патанатомия

Патологическая анатомии в России. Ответы на билеты по патанатомии. Нарушение нормальных жизненных функций организма. Патологические болезни: клинико-морфологические формы, этиология, морфология, исходы, осложнения, причины смерти, значение.

Отчет по учебной практике по бурению. Конструкция гидрогеологической скважины на воду

Муниципальное право

Муниципальное право РФ - комплексная отрасль российского права, местное самоуправление МСУ. Конституция Российской Федерации (КРФ). Муниципально-правовые нормы. Федеральный закон. Муниципальное образование. Юридическая сила референдума. Территориальное общественное самоуправление (ТОС).