Гемсодержащие хромопротеины. Основные представители, биологическая роль

К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо(или магний)-порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций.

Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового - гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином, в то же время гем одинаков у всех видов гемоглобина.

Гемоглобину принадлежит уникальная роль в транспорте кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким. Это важное проявление жизни - дыхание - основано на взаимодействии многих типов атомов в гигантской молекуле гемоглобина. В молекуле гемоглобина взрослого человека, обозначаемого НbА (от англ. adult - взрослый), содержатся четыре полипептидные цепи, которые вместе составляют белковую часть молекулы - глобин. Две из них, называемые α-цепями, имеют одинаковую первичную структуру и включают по 141 аминокислотному остатку. Две другие, обозначаемые β-цепями, также идентично построены и содержат по 146 аминокислотных остатков. Таким образом, вся молекула белковой части гемоглобина состоит из 574 аминокислот. Во многих положениях α- и β-цепи содержат одинаковые аминокислотные последовательности.

← Предыдущая
Страница 1
Следующая →

Итоговый сборник ответов по биокоординационной химии. Белковые молекулы. Аминокислоты из которых состоят белки. Физические и химические свойства белков. Типы реакций на белки. Расшифровка структуры белков.

У нас самая большая информационная база в рунете, поэтому Вы всегда можете найти походите запросы

Искать ещё по теме...

Эта тема принадлежит разделу:

Биокоординационная химия

Итоговый сборник ответов по биокоординационной химии. Белковые молекулы. Аминокислоты из которых состоят белки. Физические и химические свойства белков. Типы реакций на белки. Расшифровка структуры белков.

К данному материалу относятся разделы:

Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков

История изучение белков. Теория строения белков Мульдера. Пептидная теория строения белков

Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, классификации, свойства. Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах

Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул. Белки глобулярные и фибриллярные, свойства, представители

Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, растворимость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии

Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы, факторы, его определяющие

Понятие об изоэлектрической точке и изоэлектрическом состоянии белков. Белки нейтральные, кислые, основные

Понятие о дифильности белков. Гидратация белков и факторы, ее определяющие

Типы осадочных реакций на белки. Механиз обратимого осаждения. Дробное высаливание, условия высаливание альбуминов и глобулинов плазмы крови

Необратимое осаждение белков. Механизм и признаки денатурации белков. Использование реакций необратимого осаждения белков в клинической практике

Уровни структурной организации белков. Первичная структура, типы связей, стабилизирующих первичную структуру, характеристика первичной структуры. Варианты первичной структуры

Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры, ее закономерности

Расшифровка первичной структуры белков, используемые методы, значение расшифровки структуры. Значение расшифровки первичной структуры

Вторичная структура белка и ее варианты. Роль водородных связей в стабилизации вторичной структуры. Характеристика альфа-спирали и бета-структуры. Ломанная спираль

Понятие о третичной структуре белков, разновидности. Связи, характерные для третичной структуры. Зависимость биологических свойств белков от третичной структуры

Мозаичность третичной структуры белков. Понятие о фолдинге, роль шаперонов в этом процессе. Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация

Четверичная структура белков. Протомеры и субъединицы. Зависимость биологической активности от четверичной структуры белков

Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Кооперативные изменения конформации протомеров на примере гемоглобина

Доменная структура и ее роль в функционировании белков

Шапероны – семейство защитных белков. Роль шаперонов в процессах жизнедеятельности

Активный центр белка и специфическое взаимодействие белка с лигандом

Способность белков к образованию надмолекулярных комплексов, принцип образования, значение

Многообразие белков в природе. Классификация белков по биологическим функциям

Общие принципы классификации белков, белки глобулярные и фибриллярные, их характеристика

Классификация белков по химическому составу. Понятие о гомо- и гетеро-протеинах. Главные классы простых белков. Краткая характеристика

Альбумины и глобулины, краткая характеристика

Коллагеновые белки. Особенности аминокислотного состава, строения, пространственной организации и функций коллагеновых белков

Сложные белки. Определение, классификация по простетической группе. Типы связей

Классификация белков по семействам. Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность взаимодействия с антигеном. Понятие об антигенсвязывающих участках иммуноглобулинов, их многообразие

Классы иммуноглобулинов, особенности строения каждого класса, биологические функции

Колориметрия как метод измерения концентрации белков. Принцип работы электрофотоколориметра

Понятие о рефрактометрии, принцип метода

Хроматография как метод разделения смесей. Типы хроматографии

Распределительная хроматография, принцип, механизм распределения, биологическое значение

Принцип и использование метода ионообменной хроматографии

Понятие об афинной хроматографии, значение метода

Гельфильтрация, принцип, значение метода

Электрофорез как метод разделения белков. Принцип, значение для клиники

Нуклеопротеины. Химический состав, локализация в клетке. Общая характеристика белковых и нуклеопротеидных комплексов

Типы нуклеиновых кислот. Химический состав ДНК и РНК. Молекулярная масса нуклеиновых кислот, локализация в клетке, функции

Химический состав мононуклеотидов ДНК, уровни структурной организации ДНК. Первичная структура ДНК, ее закономерности. Вторичная структура ДНК

Строение хромосом. Уровни компактизации ДНК в хромосомах, понятие о нуклеосомной частице и нуклеосоме

Роль гистоновых белков в компактизации молекул ДНК в хромосоме

РНК, химический состав, особенности структурной организации, типы РНК, функции

Липопротеины. Химический состав, строение, представители, биологическая роль

Фосфопротеины, химический состав, представители, биологическая роль

Хромопротеины, химический состав, представители, биологическая роль

Гемсодержащие хромопротеины. Основные представители, биологическая роль

Металлопротеины, многообразие представителей, роль в процессах жизнедеятельности

Гликопротеины, понятие, химический состав. Особенности строения углеводной части гликопротеинов. Представители. Биологические функции

Похожие материалы:

Периоститы. Клинические признаки. Лечение

Периоститом называют воспаление надкостницы. Травматические периоститы возникают вследствие механических повреждений надкостницы — ударов, ушибов при переломах и трещинах костей и дисторзиях суставов.

Примерный перечень вопросов к зачету по предмету «Введение в вероучение»

Структура правоотношения. Объект правоотношения

Право регулирует общественные отношения, в результате чего они приобретают правовую форму, т. е. становятся правовыми отношениями.

Рекреаційна географія

Методи рекреаційних досліджень. Предметом рекреаційної географії є територіальна організація рекреаційного господарства. Методи рекреаційних досліджень. Рекреаційно-туристичне господарство.

Теоретическая механика. Кинематика

Учебное пособие для студентов технических вузов